Enzyme kinetics:a modern approach

第1章 动力学分析的方法和技巧1.1概述1.2基本速度定律1.2.1速度方程1.2.2反应级数1.2.3速度常数1.2.4积分速度方程1.2.5应级数和速度常数的实验测定1.3反应速度与温度的关系1.3.1理论根据1.3.2活化能1.4酸一碱化学催化作用1.5反应速度理论1.6复杂反应途径1.6.1数值积分和回归1.6.2精确解析解(非稳态近似)1.6.3精确解析解(稳态近似)第2章 酶是如何工作的第3章 酶活特性3.1过程曲线和反应速度的测定3.2催化模型：平衡和稳态3.2.1平衡模型3.2.2稳态模型3.2.3v对[S]曲线图3.3测定催化常数Km和Vmax的一般方法3.4实例3.5根据过程曲线测定酶催化参数第4章 可逆的酶抑制4.1竞争性抑制4.2反竞争性抑制4.3线性混合型抑制4.4非竞争性抑制4.5应用4.5.1琥珀酸抑制延胡索酸酶4.5.2卢一苯丙酸抑制胰羧肽酶A4.5.3可选策略第5章 酶的不可逆抑制5.1简单不可逆抑制5.2底物存在下的简单不可逆抑制5.3与时间相关的简单不可逆抑制5.4底物存在时与时间相关的简单不可逆抑制5.5与时间相关的抑制和与时间不相关的抑制之间的区别第6章 酶催化反应的pH依赖性6.1模型6.2催化参数的pH依赖性6.3测定催化相关功能基团pK值的新方法第7章 双底物反应7.1随机序列BiBi机制7.1.1固定[A]7.1.2固定[B]7.2有序序列BiBi机制7.2.1固定[B]7.2.2固定[A]7.2.3底物结合的顺序7.3乒乓BiBi机制7.3.1固定[B]7.3.2固定[A]7.4机制之间的区分第8章 多位酶和协同酶8.1连续相互作用模型8.1.1基本假设(原理)8.1.2相互作用系数8.1.3微观与宏观解离常数8.1.4模型的推广8.2协同转变或对称模型8.3应用8.4现实性检查第9章 固定化酶9.1批式反应器9.2活塞流式反应器9.3连续搅拌式反应器第10章 界面酶10.1模型10.1.1界面结合10.1.2界面催化10.2单位体积界面面积的测定10.3饱和界面的酶覆盖率测定第11章 酶反应的瞬变相11.1快速反应技术¨11.2反应机理11.2.1反应的初期11.2.2反应的末期11.3弛豫技术第12章 酶稳定性12.1动力学分析12.1.1模型12.1.2半衰期12.1.390％递减时间12.1.4活化能12.1_5Z值12.2热力学分析12.3举例12.3.1稳定性的热力学表征12.3.2稳定性的动力学表征第13章 机理性抑制13.1交替底物抑制13.2自杀抑制13.3例子13.3.1交替底物抑制13.3.2自杀抑制参考文献第14章 动力学原理在实际中的应用14.1测定初始速度吗?14.2Michaelis-Menten模型适合吗?14.3初始[S]与速度关系图看起来像什么?14.4使用的[S]范围适当吗?14.5在动力学模型中是否有一致性?14.6结论参考文献第15章 在研究蛋白质的结构与功能关系中酶动力学数据的使用15.1用类似于天然蛋白质的各种微生物体系表达蛋白质吗?15.2把酶原转变成活性酶的机理是什么?15.3在活性酶的活化和结构与功能方面前肽起什么作用?15.4特殊结构和(或)残基在酶结构与功能中起什么作用?15.5能通过突变使酶的结构对环境条件稳定吗?15.5.1电荷分布15.5.2N—Frag突变型15.5.3二硫键15.6结论15.7突变研究中使用的缩写参考文献主要参考文献图书参考论文索引